研究人员将在12月28日《生物化学》杂志（Biochemistry2004）上报告，Diphosphomevalonate(DPM)吸附了肺炎链球菌上对生存及毒性都至关重要的一个位点。
“这一靶标似乎是链球菌特异性的改变，这表明可以抑制肺炎球菌而不会有引起广谱抗生素抵抗性的风险”，资深研究人员、美国纽约阿尔伯特爱因斯坦医学院的莱（Thomas S.Leyh）告诉路透社记者。
特别的是，DPM结合了甲羟戊酸激酶，并关闭了病原物的甲羟戊酸通路。但是，研究人员确定，人的甲羟戊酸激酶不会受到DPM的抑制。因此，莱继续说，“我们希望能防止病原体在它的生活环境――肺――中存活，而不会显著影响人的新陈代谢”。他们发现，肺炎球菌在缺乏有功能的甲羟戊酸通路时“不能在小鼠的肺中存活，而且毒性大为减弱”。
这个DPM结合位点，莱总结，“有希望用作研制一种新型抗微生物制剂的靶标”。研究人员如今正在检测根据DPM模板研制的5种化合物。“我们已找到了一套分子锁和钥匙，它可能有助于把我们从肺炎链球菌的限制中解救出来”，莱总结，“我们现在正在研究更合适、更好的钥匙”。
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